ヘモグロビンの主な機能

普通の人は、人体が身体の必要を維持するために毎日タンパク質を摂取する必要があることを知っていますが、実際にはタンパク質にはさまざまな種類があり、その中でもヘモグロビンは人体の中で輸送機能を持つタンパク質です。人体のヘモグロビンは主に血液中に存在するため、ヘモグロビンは血液の輸送において重要な役割を果たします。次に、ヘモグロビンに関連する人体の機能について詳しく説明します。

ヒトヘモグロビンの機能

ヘモグロビンは、高等生物において酸素を運ぶ役割を果たすタンパク質（略して Hb または HGB）です。血液を赤くするのはタンパク質です。ヘモグロビンは 2 つの α 鎖と 2 つの β 鎖の計 4 つの鎖で構成されており、各鎖には鉄原子を含む環状のヘムがあります。酸素は鉄原子に結合し、血液中に運ばれます。ヘモグロビンの特徴は、酸素含有量が多い場所では酸素と結合しやすく、酸素含有量が少ない場所では酸素と分離しやすいことです。ヘモグロビンのこの特性により、赤血球は酸素を運ぶことができます。

1. 機能

ヘモグロビンは、生化学研究、インフルエンザウイルス、淋菌、野兎病菌、連鎖球菌、肺炎球菌などの培養、色素などに利用されています。

2. 正常基準値

成人男性: 130-175 g/L

成体雌: 115-150 g/L

新生児: 170-200 g/L

青年（小児）: 110～160 g/L

3. 動作原理

ヘモグロビンが酸素と結合するプロセスは非常に魔法のようなプロセスです。まず、酸素分子がヘモグロビンの 4 つのサブユニットの 1 つに結合します。酸素と結合すると、グロビンの構造が変化し、ヘモグロビン全体の構造が変化します。この変化により、2 番目の酸素分子は最初の酸素分子よりもヘモグロビンの別のサブユニットに結合しやすくなり、その結合によって 3 番目の酸素分子の結合がさらに促進されます。ヘモグロビンを構成する 4 つのサブユニットがそれぞれ 4 つの酸素分子に結合するまで、このプロセスが続きます。組織内での酸素の放出についても同じことが言えます。1 つの酸素分子の放出は、他の酸素分子の放出を刺激し、すべての酸素分子が完全に放出されるまで続きます。この興味深い現象は相乗効果と呼ばれます。

1. シナジー

ヘム分子構造の相乗効果により、ヘモグロビンと酸素の結合曲線はS字型になっています。特定の範囲内で、環境中の酸素含有量が変化すると、ヘモグロビンと酸素分子の結合率は劇的な変化過程を経ます。生物の組織中の酸素濃度と肺組織の酸素濃度は、この変化の両側にあります。そのため、肺組織では、ヘモグロビンは酸素と完全に結合でき、体の他の部分では、ヘモグロビンが運んでいる酸素分子を完全に放出できます。しかし、環境中の酸素含有量が非常に高いか非常に低い場合、ヘモグロビンの酸素結合曲線は非常に平坦であり、酸素濃度の大きな変動はヘモグロビンと酸素の結合率に大きな変化を引き起こすことはほとんどありません。したがって、健康な人が純粋な酸素を呼吸しても、血液の酸素運搬能力が大幅に向上することはありません。この観点から、健康な人にとって、酸素吸入の心理的影響はその生理学的影響よりもはるかに大きいです。

ヘモグロビンは酸素を運ぶだけでなく、酸素と同じように二酸化炭素、一酸化炭素、シアン化物イオンとも結合できます。唯一の違いは結合の強さです。一酸化炭素とシアン化物イオンはヘモグロビンに結合すると、離れにくくなります。これがガス中毒の原理です。この場合、これらの物質との結合力が強い他の物質を使用して解毒することができます。たとえば、一酸化炭素中毒はメチレンブルーの静脈注射で治療できます。

2. タンパク質の結合

ヘムとグロビンからなる結合タンパク質で、脊椎動物の血液の色の成分です。その主な機能は酸素を運ぶことですが、血液の酸塩基バランスを維持する役割も果たしています。ヘムは二価鉄を含むポルフィリン化合物です。鉄には 6 つの配位結合があり、そのうち 4 つはヘモグロビンの環状構造に結合し、同じ平面上にあります。残りの 2 つの配位結合のうち 1 つはタンパク質部分に結合し、もう 1 つは酸素に結合します。グロビンには 4 つのサブユニット (α2β2) が含まれており、それぞれがヘム補欠分子族に結合しています。ヒトや多くの動物のヘモグロビンのα鎖（141アミノ酸残基を含む）とβ鎖（146アミノ酸残基を含む）のアミノ酸配列が決定されており、X線回折構造解析によりその四次構造も決定されている。ヘモグロビン遺伝子の点突然変異により、異常なヘモグロビンが生成されます。何百もの異常ヘモグロビンが発見されていますが、病気を引き起こすのはほんの一部で、その中で最も一般的で最もよく理解されているのが鎌状赤血球貧血です。