C反応性タンパク質15

誰の体にもいくつかの物質が存在します。これらの物質は重要な役割を果たすだけでなく、細胞を貪食するのにも役立ちます。同時に、理性的な効果を強化し、体内に侵入する病原微生物や損傷を排除し、壊死を軽減してアポトーシスを防止します。C反応性タンパク質15のこの発現は、病気の発生時期が人によって異なるため、さらに詳しく調べる必要があります。

C反応性タンパク質（CRP）は、体が感染したり組織が損傷したりすると血漿中に急激に上昇するタンパク質（急性タンパク質）です。補体を活性化し、マクロファージの貪食作用を強化して調節的役割を果たし、侵入した病原体や損傷、壊死、アポトーシスを起こした組織細胞を除去します。

それは体の自然な免疫プロセスにおいて重要な保護的役割を果たします。 CRP に関する研究は 70 年以上の歴史があります。従来の見解では、CRP は非特異的な炎症マーカーであると考えられていましたが、過去 10 年間の研究により、CRP は炎症や動脈硬化などの心血管疾患に直接関与しており、心血管疾患の最も強力な予測因子および危険因子であることが明らかになりました。

基本的な紹介

C反応性タンパク質（CRP）。当初は半定量沈殿試験が使用されていましたが、現在では高品質の抗血清の調製により、高感度、高特異性、良好な再現性を備えた定量測定法を確立することが可能となっています。 CRP は最初に認識された急性期応答タンパク質であり、急性外傷および感染の際にその血中濃度が劇的に増加します。 CRPは肝細胞によって合成されます。

C反応性タンパク質

CRP には 5 つのポリペプチド鎖サブユニットが含まれており、これらは非共有結合して円盤状のポリマーを形成します。分子量は115,000～140,000です。電気泳動分布は遅いγゾーンにあり、時にはβゾーンまで広がります。電気泳動移動度は、カルシウムイオンや緩衝液の組成などのいくつかの要因によって簡単に影響を受けます。

主な特徴

CRPの構造特性

CRP はリング状の五量体タンパク質で、その一次構造は非共有結合で結合した 5 つの同一サブユニットで構成されています。各サブユニットの表面には CRP リガンド結合部位 (リガンド結合には Ca2+ が必要) があり、反対側には Clq と FcTR 結合部位があります [1]。

この五量体タンパク質は、熱およびプロテアーゼによる分解に対して優れた耐性を持っています。インターロイキン-6 (IL-6) は CRP 合成の主な刺激因子です。 mRNA レベルは、インターロイキン-1 (IL-1)、コルチコステロイドなどによっても影響を受けます。グリコシル化された五量体タンパク質ファミリーの別のメンバーである血清タンパク質 P (SAP) とは異なり、CRP は未知の翻訳後修飾を受けます。

CRP は、さまざまな細胞、真菌、原生動物などの多糖類に結合するだけでなく、カルシウムイオンの存在下ではレシチンや核酸にも結合することができます。結合した複合体は補体系を活性化し、C1q に作用します。 CRP は免疫調節と侵入細胞の貪食を誘発し、それによって炎症反応を発現します。

CRP は急性期反応の非常に敏感な指標です。急性心筋梗塞、外傷、感染、炎症、手術、腫瘍浸潤などの場合には、血漿中の CRP 濃度が急激かつ著しく増加し、正常値の 2000 倍に達することもあります。臨床歴と組み合わせることで、病気の経過を追跡するのに役立ちます。特に炎症過程においては、リウマチ、全身性エリテマトーデス、白血病などの経過観察に使用されます。